水果酵素对人体有什么作用

酵素的重要性我们已经有所了解，但是酵素会随着我们年龄的增长，各种不良生活饮食
习惯在随时消耗，这种大量的消耗体内的酵素就会引发很多的慢性疾病，所以这时候要做的
就是补充酵素，人们研  究出水果可以发酵成为酵素，这就是我们的水果酵素了。水果酵素的
产生就是为了给我们体内补充酵素，我们知道酵素的缺失会引发很多的疾病，那么就来具体
有助于食物的消化吸收。酵素可以把你吃的食物都分解掉，促进你的肠胃蠕动。这样就防止
便秘的产生，从而体内不会积存毒素，整个肠道都年轻了，人也会有活力的多。有些酵素会
参与细胞的分解与制造，这个制造的过程是需要很多种酵素完成的，酵素作用涵盖了整个细
胞制造过程。细胞的分解可以使体内的新  陈代谢正常，身体内部各种机能都得到调整，达到
延缓衰老的目的。有些酵素会帮助你排出体内毒素。酵素可以分解血液中的废物，使血液保
持弱碱性。促进血液循环，人体中代谢，会产生很多有害物  质，酵素把血液中的废物分解，
再由肾脏变成低性的尿液排除体外。以上简单概括了酵素的作用，让我们知道了补充酵素是
对人体有很多好处的。
简单的制作水果酵素的方法。水果酵素首先要准备的就是水果，可以是单一的水果，也可以
是多种水果，准备一个  空瓶子最好是曾经装纯净水的瓶子，这样可以确保发酵的环境干净，
把准备的水果切成小块放入瓶中，到达三分之一后放入蜂蜜，蜂蜜需要放水果的三分之一，
再放入水，水的高度离瓶子顶端三分之一  就可以了，这样发酵三天后，打开搅拌，在放2 星
期，这样就制作好了，发酵的酵素要在2 周内喝完。
我们自己制作水果酵素简单方便，但是功效却不是很强，现在有一款来自台湾的神之酵
素，它可以促进胃肠蠕动，增强对食物的消化，是一种很有效的润肠通便的保健食品，适合
全家实用，酵素养生、健康全家。

 
酶是一种由氨基酸组成的具有特殊生物活性的物质，它存在于所有活的动植物体内，是维持机体正常功能，消化食物，修复组织等生命活动的一种必需物质。它几乎参与所有的生命活动：思考问题，运动，睡眠，呼吸，愤怒，哭泣或者分泌荷尔蒙等都是以酶为中心的活动结果。酶催化剂样的催化作用催动着机体的生化反应，催动着生命现象的进行。若没有酶，生化反应将无法进行，五大营养素（碳水化合物、类脂质、蛋白质、维生素、矿物质）都将变的对机体毫无用处，生命现象将会停止。因此，酶对生命的重要性不言而喻，甚至很多人将它称为“活着的物质”，“掌握所有生命活动的物质”。

生物体内的化学变化，几乎都要在酵素的催化作用下进行，它带动原本不会发生的化学反应，也可加速化学反应而不需改变本质。酶的种类繁多，有些酶会把蛋白质分解成较单纯的化合物，其他的酶则会再将这些化合物分解成更单纯的物质，直到分解成氨基酸为止，最後变成水和二氧化碳。食物的分解必须依赖数百种不同酶的功能才能达成，以我们吃进的食物为例，其中的淀粉会经唾液、胃液及胰液所含的淀粉酶作用变成麦芽糖。接著，麦芽糖受小肠分泌的麦芽糖酶作用变成萄葡糖，由小肠吸收进入体内各器官。另外肉类等的蛋白质，脂肪也必须要有多种酶的催化作用，才能完成消化与代谢过程。

不是细胞，而是比细胞单位更小的一种蛋白质，举凡细胞的代谢、新生、分解、消化......等等，都少不了它。或许您不知道？有酶才有生命；没有酶则意谓着生命即将步向死亡。也正因为酶在身体内部扮演着不可或缺的角色，所以身体中酶的多寡与其运作情形，和人体的青春、健康、老化及疾病息息相关。举例而言，糖尿病是因为胰脏分泌胰岛素的功能失调或丧失所导致。因此有许多的糖尿病患者，在服用酶之后，糖尿病的症状可以获得很大的控制与改善。除此之外，酶还具有杀菌、抗炎的作用，所以有感冒、发烧、喉咙发炎......等症状的病人服用之后，症状大多可以减轻甚至痊愈。
长生酵素不同于成药，它是从根本上调理，而让疾病症状获得改善的，因为它藉由帮助增加气血，提升自身的免疫系统功能，让身体不适的症状根本性改善，而不是将表面症状压抑下去，所以非但不会有副作用，甚至能进一步的帮助体质改善。不仅如此，所含高浓度SOD酵素，还具有净化血液、分解与排除毒素、使血液成为弱碱性的功效，因此肝功能欠佳及容易感到疲劳的人，服用酶不失为一种固肝的好方法。再者，酶可帮助进行细胞内的分解作用，故对于肠胃道功能虚弱或有障碍者，如:胀气、胃痛、腹泻、便秘等症状，都可使之得到改善。然而针对因新陈代谢迟缓而导致的肥胖者，则可借着酶活化细胞、促进新陈代谢的作用来达到减重的功效。
 
许多癌症患者为能够及时快速的调整疾病体质，服用SOD酵素，是很好的方法。也有许多癌症病人在化疗期间，因副作用强烈而非常难受，透过酶的作用，可以舒缓副作用造成的不适，使其症状减轻。
酶活力单位（U， active unit）：
酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25℃，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。
比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25℃下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。
活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由基态转化为过度态所需要的能量。
活性部位（active site）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很紧的一些氨基酸残基组成。
活性测定
初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。
米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])
米氏常数（Michaelis constant）:对于一个给定的反应，使酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。
催化常数（catalytic number）(Kcat):也称为转换数。是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。
催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。
双倒数作图（double-reciprocal plot）:那称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。
活性调节
 
竞争性抑制作用（competitive inhibition）：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而υmax不变。
非竞争性抑制作用（noncompetitive inhibition）: 抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而υmax变小。
反竞争性抑制作用（uncompetitive inhibition）: 抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km和υmax都变小但υmax/Km不变。
很大一类复杂的蛋白质物质 [enzyme;ferment]，在促进可逆反应(如水解和氧化)方面起着像催化剂一样的作用。在许多工业过程中是有用的(如发酵、皮革鞣制及干酪生产)
酶是一种有机的胶状物质，由蛋白质组成，对于生物的化学变化起催化作用，发酵就是靠它的作用：～原。
影响活力因素
米契里斯（Michaelis）和门坦（Menten）根据中间产物学说推导出酶促反应速度方程式，即米-门公式（具体参考《环境工程微生物学》第四章微生物的生理）。由米门公式可知：酶促反应速度受酶浓度和底物浓度的影响，也受温度、pH、激活剂和抑制剂的影响。
（1）酶浓度对酶促反应速度的影响
从米门公式和酶浓度与酶促反应速度的关系图解可以看出：酶促反应速度与酶分子的浓度成正比。当底物分子浓度足够时，酶分子越多，底物转化的速度越快。但事实上，当酶浓度很高时，并不保持这种关系，曲线逐渐趋向平缓。根据分析，这可能是高浓度的底物夹带有许多的抑制剂所致。
（2）底物浓度对酶促反应速度的影响
在生化反应中，若酶的浓度为定值，底物的起始浓度较低时，酶促反应速度与底物浓度成正比，即随底物浓度的增加而增加。当所有的酶与底物结合生成中间产物后，即使在增加底物浓度，中间产物浓度也不会增加，酶促反应速度也不增加。
还可以得出，在底物浓度相同条件下，酶促反应速度与酶的初始浓度成正比。酶的初始浓度大，其酶促反应速度就大。
在实际测定中，即使酶浓度足够高，随底物浓度的升高，酶促反应速度并没有因此增加，甚至受到抑制。其原因是：高浓度底物降低了水的有效浓度，降低了分子扩散性，从而降低了酶促反应速度。过量的底物聚集在酶分子上，生成无活性的中间产物，不能释放出酶分子，从而也会降低反应速度。
（3）温度对酶促反应速度的影响
各种酶在最适温度范围内，酶活性最强，酶促反应速度最大。在适宜的温度范围内，温度每升高10℃，酶促反应速度可以相应提高1～2倍。不同生物体内酶的最适温度不同。如，动物组织中各种酶的最适温度为37～40℃；微生物体内各种酶的最适温度为25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最适温度为62～64℃；巨大芽孢杆菌、短乳酸杆菌、产气杆菌等体内的葡萄糖异构酶的最适温度为80℃；枯草杆菌的液化型淀粉酶的最适温度为85～94℃。可见，一些芽孢杆菌的酶的热稳定性较高。过高或过低的温度都会降低酶的催化效率，即降低酶促反应速度。
最适温度在60℃以下的酶，当温度达到60～80℃时，大部分酶被破坏，发生不可逆变性；当温度接近100℃时，酶的催化作用完全丧失。
所以，人在发烧时，不想吃东西。
（4）pH对酶促反应速度的影响
酶在最适pH范围内表现出活性，大于或小于最适pH，都会降低酶活性。主要表现在两个方面：①改变底物分子和酶分子的带电状态，从而影响酶和底物的结合；②过高或过低的pH都会影响酶的稳定性，进而使酶遭受不可逆破坏。人体中的大部分酶所处环境的pH值越接近7，催化效果越好。但人体中的胃蛋白酶却适宜在pH值为1~2的环境中，胰蛋白酶的最适pH在8左右。
（5）激活剂对酶促反应速度的影响
能激活酶的物质称为酶的激活剂。激活剂种类很多，有①无机阳离子，如钠离子、钾离子、铜离子、钙离子等；②无机阴离子，如氯离子、溴离子、碘离子、硫酸盐离子磷酸盐离子等；③有机化合物，如维生素C、半胱氨酸、还原性谷胱甘肽等。许多酶只有当某一种适当的激活剂存在时，才表现出催化活性或强化其催化活性，这称为对酶的激活作用。而有些酶被合成后呈现无活性状态，这种酶称为酶原。它必须经过适当的激活剂激活后才具活性。
（6）抑制剂对酶促反应速度的影响
能减弱、抑制甚至破坏酶活性的物质称为酶的抑制剂。它可降低酶促反应速度。酶的抑制剂有重金属离子、一氧化碳、硫化氢、氢氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物碱、染料、对-氯汞苯甲酸、二异丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性剂等。
对酶促反应的抑制可分为竞争性抑制和非竞争性抑制。与底物结构类似的物质争先与酶的活性中心结合，从而降低酶促反应速度，这种作用称为竞争性抑制。竞争性抑制是可逆性抑制，通过增加底物浓度最终可解除抑制，恢复酶的活性。与底物结构类似的物质称为竞争性抑制剂。抑制剂与酶活性中心以外的位点结合后，底物仍可与酶活性中心结合，但酶不显示活性，这种作用称为非竞争性抑制。非竞争性抑制是不可逆的，增加底物浓度并不能解除对酶活性的抑制。与酶活性中心以外的位点结合的抑制剂，称为非竞争性抑制剂。
有的物质既可作为一种酶的抑制剂，又可作为另一种酶的激活剂。
酸-碱催化（acid-base catalysis）：质子转移加速反应的催化作用。
共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。
催化机理
酶的催化机理和一般化学催化剂基本相同，也是先和反应物（酶的底物）结合成络合物，通过降低反应的能来提高化学反应的速度，在恒定温度下，化学反应体系中每个反应物分子所含的能量虽然差别较大，但其平均值较低，这是反应的初态。
S（底物）→P（产物）这个反应之所以能够进行，是因为有相当部分的S分子已被激活成为活化（过渡态）分子，活化分子越多，反应速度越快。在特定温度时，化学反应的活化能是使1摩尔物质的全部分子成为活化分子所需的能量（千卡）。
酶（E）的作用是：与S暂时结合形成一个新化合物ES，ES的活化状态（过渡态）比无催化剂的该化学反应中反应物活化分子含有的能量低得多。ES再反应产生P，同时释放E。E可与另外的S分子结合，再重复这个循环。降低整个反应所需的活化能，使在单位时间内有更多的分子进行反应，反应速度得以加快。如没有催化剂存在时，过氧化氢分解为水和氧的反应（2H2O2→2H2O+O2）需要的活化能为每摩尔18千卡（1千卡=4.187焦耳），用过氧化氢酶催化此反应时，只需要活化能每摩尔2千卡，反应速度约增加10^11倍。
 
化学组成
按照酶的化学组成可将酶分为单纯酶和复合酶两类。单纯酶分子中只有氨基酸残基组成的肽链，结合酶分子中则除了多肽链组成的蛋白质，还有非蛋白成分，如金属离子、铁卟啉或含B族维生素的小分子有机物。结合酶的蛋白质部分称为酶蛋白(apoenzyme)，非蛋白质部分统称为辅助因子 (cofactor)，两者一起组成全酶(holoenzyme)；只有全酶才有催化活性，如果两者分开则酶活力消失。非蛋白质部分如铁卟啉或含B族维生素的化合物若与酶蛋白以共价键相连的称为辅基(prosthetic group)，用透析或超滤等方法不能使它们与酶蛋白分开；反之两者以非共价键相连的称为辅酶(coenzyme)，可用上述方法把两者分开。
结合酶中的金属离子有多方面功能，它们可能是酶活性中心的组成成分；有的可能在稳定酶分子的构象上起作用；有的可能作为桥梁使酶与底物相连接。辅酶与辅基在催化反应中作为氢(H+和e)或某些化学基团的载体，起传递氢或化学基团的作用。体内酶的种类很多，但酶的辅助因子种类并不多，从表4—1中已见到几种酶均用某种相同的金属离子作为辅助因子的例子，同样的情况亦见于辅酶与辅基，如3-磷酸甘油醛脱氢酶和乳酸脱氢酶均以NAD+作为辅酶。酶催化反应的特异性决定于酶蛋白部分，而辅酶与辅基的作用是参与具体的反应过程中氢(H+和e)及一些特殊化学基团的运载。
活性中心
酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。一个值得注意的问题是酶所催化的反应物即底物（substrate），却大多为小分物质它们的分子质量比酶要小几个数量级。
酶的活性中心（active center）只是酶分子中的很小部分，酶蛋白的大部分氨基酸残基并不与底物接触。组成酶活性中心的氨基酸残基的侧链存在不同的功能基团，如-NH2．-COOH、-SH、-OH和咪唑基等，它们来自酶分子多肽链的不同部位。有的基团在与底物结合时起结合基团(binding group)的作用，有的在催化反应中起催化基团(catalytic group)的作用。但有的基团既在结合中起作用，又在催化中起作用，所以常将活性部位的功能基团统称为必需基团(essential group)。它们通过多肽链的盘曲折叠，组成一个在酶分子表面、具有三维空间结构的孔穴或裂隙，以容纳进入的底物与之结合（图4-1）并催化底物转变为产物，这个区域即称为酶的活性中心。
而酶活性中心以外的功能集团则在形成并维持酶的空间构象上也是必需的，故称为活性中心以外的必需基团。对需要辅助因子的酶来说，辅助因子也是活性中心的组成部分。酶催化反应的特异性实际上决定于酶活性中心的结合基团、催化基团及其空间结构。
酶的分子结构与催化活性的关系
酶的分子结构的基础是其氨基酸的序列，它决定着酶的空间结构和活性中心的形成以及酶催化的专一性。如哺乳动物中的磷酸甘油醛脱氢酶的氨基酸残基序列几乎完全相同，说明相同的一级结构是酶催化同一反应的基础。又如消化道的糜蛋白酶，胰蛋白酶和弹性蛋白酶都能水解食物蛋白质的肽键，但三者水解的肽键有各自的特异性，糜蛋白酶水解含芳香族氨基酸残基提供羧基的肽键，胰蛋白酶水解赖氨酸等碱性氨基酸残基提供羧基的肽键，而弹性蛋白酶水解侧链较小且不带电荷氨基酸残基提供羧基的肽键．这三种酶的氨基酸序列分析显示40%左右的氨基酸序列相同，都以丝氨酸残基作为酶的活性中心基团，三种酶在丝氨酸残基周围都有G1y-Asp-Ser-Gly-Pro序列，X线衍射研究提示这三种酶有相似的空间结构，这是它们都能水解肽键的基础。而它们水解肽键时的特异性则来自酶的底物结合部位上氨基酸组成上有微小的差别所致。
图说明这三个酶的底物结合部位均有一个袋形结构，糜蛋白酶该处能容纳芳香基或非极性基；胰蛋白酶袋子底部稍有不同其中一个氨基酸残基为天冬氨酸取代，使该处负电荷增强，故该处对带正电荷的赖氨酸或精酸残基结合有利；弹性蛋白酶口袋二侧为缬氨酸和苏氨酸残基所取代，因此该处只能结合较小侧链和不带电荷的基团．说明酶的催化特异性与酶分子结构的紧密关系。
前体酶
有些酶如消化系统中的各种蛋白酶以无活性的前体形式合成和分泌，然后，输送到特定的部位，当体内需要时，经特异性蛋白水解酶的作用转变为有活性的酶而发挥作用。这些不具催化活性的酶的前体称为酶原（zymogen）。如胃蛋白酶原(pepsinogen)、胰蛋白酶原(trypsinogen)和胰凝乳蛋白酶原(chymotrypsinogen)等。某种物质作用于酶原使之转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活（zymogen andactivation of zymogen）。使无活性的酶原转变为有活性的酶的物质称为活化素。活化素对于酶原的激活作用具有一定的特异性。
例如胰腺细胞合成的糜蛋白酶原为245个氨基酸残基组成的单一肽链，分子内部有5对二硫键相连，该酶原的激活过程如图4-3所示．首先由胰蛋白酶水解15位精氨酸和16位异亮氨酸残基间的肽键，激活成有完全催化活性的p-糜蛋白酶，但此时酶分子尚未稳定，经p-糜蛋白酶自身催化，去除二分子二肽成为有催化活性井具稳定结构的α—糜蛋白酶。
在正常情况下，血浆中大多数凝血因子基本上是以无活性的酶原形式存在，只有当组织或血管内膜受损后，无活性的酶原才能转变为有活性的酶，从而触发一系列的级联式酶促反应，最终导致可溶性的纤维蛋白原转变为稳定的纤维蛋白多聚体，网罗血小板等形成血凝块。
酶原激活的本质是切断酶原分子中特异肽键或去除部分肽段后有利于酶活性中心的形成酶原激活有重要的生理意义，一方面它保证合成酶的细胞本身不受蛋白酶的消化破坏，另一方面使它们在特定的生理条件和规定的部位受到激活并发挥其生理作用。如组织或血管内膜受损后激活凝血因子；胃主细胞分泌的胃蛋白酶原和胰腺细胞分泌的糜蛋白酶原、胰蛋白酶原、弹性蛋白酶原等分别在胃和小肠激活成相应的活性酶，促进食物蛋白质的消化就是明显的例证。特定肽键的断裂所导致的酶原激活在生物体内广泛存在，是生物体的一种重要的调控酶活性的方式。如果酶原的激活过程发生异常，将导致一系列疾病的发生。出血性胰腺炎的发生就是由于蛋白酶原在未进小肠时就被激活，激活的蛋白酶水解自身的胰腺细胞，导致胰腺出血、肿胀。
同工酶
同工酶(isoenzyme)的概念：即同工酶是一类催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫原性各不相同的一类酶。它们存在于生物的同一种族或同一个体的不同组织，甚至在同一组织、同一细胞的不同细胞器中。至今已知的同工酶已不下几十种，如己糖激酶，乳酸脱氢酶等，其中以乳酸脱氢酶（Lactic acid dehydrogenase，LDH）研究得最为清楚。人和脊柱动物组织中，有五种分子形式，它们催化下列相同的化学反应：
五种同工酶均由四个亚基组成。LDH的亚基有骨骼肌型(M型)和心肌型(H型)之分，两型亚基的氨基酸组成不同，由两种亚基以不同比例组成的四聚体，存在五种LDH形式．即H4（LDHl）、H3M1（LDH2）、H2M2 (LDH3)、H1M3(LDH4)和M4 (LDH5)。
M、H亚基的氨基酸组成不同，这是由基因不同所决定。五种LDH中的M、H亚基比例各异，决定了它们理化性质的差别．通常用电冰法可把五种LDH分开，LDH1向正极泳动速度最快，而LDH5泳动最慢，其它几种介于两者之间，依次为LDH2．LDH3和LDH4(图4-5) 图4-5还说明了不同组织中各种LDH所含的量不同，心肌中以LDHl及LDH2的量较多，而骨骼肌及肝中LDH5和LDH4为主．不同组织中LDH同工酶谱的差异与组织利用乳酸的生理过程有关．LDH1和LDH2对乳酸的亲和力大，使乳酸脱氢氧化成丙酮酸，有利于心肌从乳酸氧化中取得能量。LDH5和LDH4对丙酮酸的亲和力大，有使丙酮酸还原为乳酸的作用，这与肌肉在无氧酵解中取得能量的生理过程相适应(详见糖代谢章)．在组织病变时这些同工酶释放入血，由于同工酶在组织器官中分布差异，因此血清同工酶谱就有了变化。故临床常用血清同工酶谱分析来诊断疾病(图4-5)。
别构酶
别构酶(allosteric enzyme)往往是具有四级结构的多亚基的寡聚酶，酶分子中除有催化作用的活性中心也称催化位点（catalytic site）外；还有别构位点(allosteric site)．后者是结合别构剂(allesteric effector)的位置，当它与别构剂结合时，酶的分子构象就会发生轻微变化，影响到催化位点对底物的亲和力和催化效率。若别构剂结合使酶与底物亲和力或催化效率增高的称为别构激活剂(allostericactivator)，反之使酶底物的r亲和力或催化效率降低的称为别构抑制剂(allostericinhibitor)。酶活性受别构剂调节的作用称为别构调节(allosteric regulation)作用．别构酶的催化位点与别构位点可共处一个亚基的不同部位，但更多的是分别处于不同亚基上．在后一种情况下具催化位点的亚基称催化亚基，而具别构位点的称调节亚基。多数别构酶处于代谢途径的开端，而别构酶的别构剂往往是一些生理性小分子及该酶作用的底物或该代谢途径的中间产物或终产物。故别构酶的催化活性受细胞内底物浓度、代谢中间物或终产物浓度的调节。终产物抑制该途径中的别构酶称反馈抑制(feedback inhibition)．说明一旦细胞内终产物增多，它作为别构抑制剂抑制处于代谢途径起始的酶，及时调整该代谢途径的速度，以适应细胞生理机能的需要。别构酶在细胞物质代谢上的调节中发挥重要作用。故别构酶又称调节酶。（regulatory enzyme）
修饰酶
体内有些酶需在其它酶作用下，对酶分子结构进行修饰后才具催化活性，这类酶称为修饰酶（modification enzyme）。其中以共价修饰为多见，如酶蛋白的丝氨酸，苏氨酸残基的功能基团-OH可被磷酸化，这时伴有共价键的修饰变化生成，故称共价修饰(covalent modification)。由于这种修饰导致酶活力改变称为酶的共价修饰调节(covalent modification regulation)。体内最常见的共价修饰是酶的磷酸化与去磷酸化，此外还有酶的乙酰化与去乙酰化、尿苷酸化与去尿苷酸化、甲基化与去甲基化。由于共价修饰反应迅速，具有级联式放大效应所以亦是体内调节物质代谢的重要方式。如催化糖原分解第一步反应的糖原磷酸化酶存在有活性和无活性两种形式，有活性的称为磷酸化酶a，无活性的称为磷酸化酶b，这两种形式的互变就是通过酶分子的磷酸化与去磷酸化的过程（详见糖代谢章）
多酶复合体与多酶体系
体内有些酶彼此聚合在一起，组成一个物理的结合体，此结合体称为多酶复合体(multienzyme complex)。若把多酶复合体解体，则各酶的催化活性消失。参与组成多酶复合体的酶有多有少，如催化丙酮酸氧化脱羧反应的丙酮酸脱氢酶多酶复合体由三种酶组成，而在线粒体中催化脂肪酸β-氧化的多酶复合体由四种酶组成。多酶复合体第一个酶催化反应的产物成为第二个酶作用的底物，如此连续进行，直至终产物生成．
多酶复合体由于有物理结合，在空间构象上有利于这种流水作业的快速进行，是生物体提高酶催化效率的一种有效措施。
体内物质代谢的各条途径往往有许多酶共同参与，依次完成反应过程，这些酶不同于多酶复合体，在结构上无彼此关联。故称为多酶体系(multienzyme system)。如参与糖酵解的11个酶均存在于胞液，组成一个多酶体系。
多功能酶
21世纪发现有些酶分子存在多种催化活性，例如大肠杆菌DNA聚合酶I是一条分子质量为109kDa的多肽链，具有催化DNA链的合成、3’-5’核酸外切酶和5’-3’核酸外切酶的活性，用蛋白水解酶轻度水解得两个肽段，一个含5’-3’核酸外切酶活性，另一个含另两种酶的活性，表明大肠杆菌DNA聚合酶分子中含多个活性中心。哺乳动物的脂肪酸合成酶由两条多肽链组成，每一条多肽链均含脂肪酸合成所需的七种酶的催化活性。这种酶分子中存在多种催化活性部位的酶称为多功能酶(multifunctional enzyme)或串联酶(tandem enzyme)。多功能酶在分子结构上比多酶复合体更具有优越性，因为相关的化学反应在一个酶分子上进行，比多酶复合体更有效，这也是生物进化的结果。
 
特点
酶是高效生物催化剂，比一般催化剂的效率高107-1013倍。酶能加快化学反应的速度，但酶不能改变化学反应的平衡点，也就是说酶在促进正向反应的同时也以相同的比例促进逆向的反应，所以酶的作用是缩短了到达平衡所需的时间，但平衡常数不变，在无酶的情况下达到平衡点需几个小时，在有酶时可能只要几秒钟就可达到平衡。
酶和一般催化剂都是通过降低反应活化能的机制来加快化学反应速度的。
酶的催化特异性表现在它对底物的选择性和催化反应的特异性两方面。体内的化学反应除了个别自发进行外，绝大多数都由专一的酶催化，一种酶能从成千上万种反应物中找出自己作用的底物，这就是酶的特异性。根据酶催化特异性程度上的差别，分为绝对特异性(absolute specificity)、相对特异性(relative specificity)和立体异构特异性(stereospecificity)三类。一种酶只催化一种底物进行反应的称绝对特异性，如脲酶只能水解尿素使其分解为二氧化碳和氨；若一种酶能催化一类化合物或一类化学键进行反应的称为相对特异性，如酯酶既能催化甘油三脂水解，又能水解其他酯键。具有立体异构特异性的酶对底物分子立体构型有严格要求，如L乳酸脱氢酶只催化L-乳酸脱氢，对D-乳酸无作用。
有些酶的催化活性可受许多因素的影响，如别构酶受别构剂的调节，有的酶受共价修饰的调节，激素和神经体液通过第二信使对酶活力进行调节，以及诱导剂或阻抑剂对细胞内酶含量(改变酶合成与分解速度)的调节等。
作用机制
酶(E)与底物(S)形成酶-底物复合物(ES)
酶的活性中心与底物定向结合生成ES复合物是酶催化作用的第一步。定向结合的能量来自酶活性中心功能基团与底物相互作用时形成的多种非共价键，如离子键、氢键、疏水键，也包括范德瓦力。它们结合时产生的能量称为结合能（binding energy）。这就不难理解各个酶对自己的底物的结合有选择性。
若酶只与底物互补生成ES复合物，不能进一步促使底物进入过渡状态，那么酶的催化作用不能发生。这是因为酶与底物生成ES复合物后尚需通过酶与底物分子间形成更多的非共价键，生成酶与底物的过渡状态互补的复合物(图4-8)，才能完成酶的催化作用。实际上在上述更多的非共价键生成的过程中底物分子由原来的基态转变成过渡状态。即底物分子成为活化分子，为底物分子进行化学反应所需的基团的组合排布、瞬间的不稳定的电荷的生成以及其他的转化等提供了条件。所以过渡状态不是一种稳定的化学物质，不同于反应过程中的中间产物。就分子的过渡状态而言，它转变为产物(P)或转变为底物(S)的概率是相等的。
当酶与底物生成ES复合物并进一步形成过渡状态，这过程已释放较多的结合能，现知这部分结合能可以抵消部分反应物分子活化所需的活化能，从而使原先低于活化能阈的分子也成为活化分子，于是加速化学反应的速度
1．邻近效应与定向排列
2．多元催化（multielement catalysis）
3．表面效应(surface effect)
应该指出的是，一种酶的催化反应常常是多种催化机制的综合作用，这是酶促进反应高效率的重要原因。
 
催化剂
在生物体内的酶是具有生物活性的蛋白质，存在于生物体内的细胞和组织中，作为生物体内化学反应的催化剂，不断地进行自我更新，使生物体内及其复杂的代谢活动不断地、有条不紊地进行．
高效性与专一性
酶的催化效率特别高（即高效性），比一般的化学催化剂的效率高10^7～10^18倍，这就是生物体内许多化学反应很容易进行的原因之一．
酶的催化具有高度的化学选择性和专一性．一种酶往往只能对某一种或某一类反应起催化作用，且酶和被催化的反应物在结构上往往有相似性．
一般在37℃左右，接近中性的环境下，酶的催化效率就非常高，虽然它与一般催化剂一样，随着温度升高，活性也提高，但由于酶是蛋白质，因此温度过高，会失去活性（变性），因此酶的催化温度一般不能高于60℃，否则，酶的催化效率就会降低，甚至会失去催化作用．强酸、强碱、重金属离子、紫外线等的存在，也都会影响酶的催化作用．
人体中的作用
人体内存在大量酶，结构复杂，种类繁多，到目前为止，已发现3000种以上（即多样性）．如米饭在口腔内咀嚼时，咀嚼时间越长，甜味越明显，是由于米饭中的淀粉在口腔分泌出的唾液淀粉酶的作用下，水解成麦芽糖的缘故．因此，吃饭时多咀嚼可以让食物与唾液充分混合，有利于消化．此外人体内还有胃蛋白酶，胰蛋白酶等多种水解酶．人体从食物中摄取的蛋白质，必须在胃蛋白酶等作用下，水解成氨基酸，然后再在其它酶的作用下，选择人体所需的20多种氨基酸，按照一定的顺序重新结合成人体所需的各种蛋白质，这其中发生了许多复杂的化学反应．可以这样说，没有酶就没有生物的新陈代谢，也就没有自然界中形形色色、丰富多彩的生物界．
 
 
酶与某些疾病的关系
酶缺乏所致之疾病多为先天性或遗传性，如白化症是因酪氨酸羟化酶缺乏，蚕豆病或对伯氨喹啉敏感患者是因6－磷酸葡萄糖脱氢酶缺乏．许多中毒性疾病几乎都是由于某些酶被抑制所引起的．如常用的有机磷农药（如敌百虫、敌敌畏、1059以及乐果等）中毒时，就是因它们与胆碱酯酶活性中心必需基团丝氨酸上的一个－OH结合而使酶失去活性．胆碱酯酶能催化乙酰胆碱水解成胆碱和乙酸，当胆碱酯酶被抑制失活后，乙酰胆碱的水解作用受抑，造成乙酰胆碱推积，出现一系列中毒症状，如肌肉震颤、瞳孔缩小、多汗、心跳减慢等．某些金属离子引起人体中毒，则是因金属离子（如Hg2+）可与某些酶活性中心的必需基团（如半胱氨酸的－SH）结合而使酶失去活性。
酶在疾病诊断上的应用
正常人体内酶活性较稳定，当人体某些器官和组织受损或发生疾病后，某些酶被释放入血、尿或体液内．如急性胰腺炎时，血清和尿中淀粉酶活性显著升高；肝炎和其它原因肝脏受损，肝细胞坏死或通透性增强，大量转氨酶释放入血，使血清转氨酶升高；心肌梗塞时，血清乳酸脱氢酶和磷酸肌酸激酶明显升高；当有机磷农药中毒时，胆碱酯酶活性受抑制，血清胆碱酯酶活性下降；某些肝胆疾病，特别是胆道梗阻时，血清r－谷氨酰移换酶增高等等．因此，借助血、尿或体液内酶的活性测定，可以了解或判定某些疾病的发生和发展。
酶在临床治疗上的应用
酶疗法已逐渐被人们所认识，广泛受到重视，各种酶制剂在临床上的应用越来越普遍．如胰蛋白酶、糜蛋白酶等，能催化蛋白质分解，此原理已用于外科扩创，化脓伤口净化及胸、腹腔浆膜粘连的治疗等．在血栓性静脉炎、心肌梗塞、肺梗塞以及弥漫性血管内凝血等病的治疗中，可应用纤溶酶、链激酶、尿激酶等，以溶解血块，防止血栓的形成等．
一些酶，不仅可用于脑、心、肝、肾等重要脏器的辅助治疗，在肿瘤方面的使用也取得了显著的成效．另外，还利用酶的竞争性抑制的原理，合成一些化学药物，进行抑菌、杀菌和抗肿瘤等的治疗。如酶补脾补肾在不孕不育等问题上，也有较好的调理。而磺胺类药和许多抗菌素能抑制某些细菌生长所必需的酶类，故有抑菌和杀菌作用；许多抗肿瘤药物能抑制细胞内与核酸或蛋白质合成有关的酶类，从而抑制瘤细胞的分化和增殖，以对抗肿瘤的生长；硫氧嘧啶可抑制碘化酶，从而影响甲状腺素的合成，故可用于治疗甲状腺机能亢进等。
酶在生产生活中的应用
如酿酒工业中使用的酵母菌，就是通过有关的微生物产生的，酶的作用将淀粉等通过水解、氧化等过程，最后转化为酒精；酱油、食醋的生产也是在酶的作用下完成的；用淀粉酶和纤维素酶处理过的饲料，营养价值提高；洗衣粉中加入酶，可以使洗衣粉效率提高，使原来不易除去的汗渍等很容易除去等等……
由于酶的应用广泛，酶的提取和合成就成了重要的研究课题．此时酶可以从生物体内提取，如从菠萝皮中可提取菠萝蛋白酶．但由于酶在生物体内的含量很低，因此，它不能适应生产上的需要．工业上大量的酶是采用微生物的发酵来制取的．一般需要在适宜的条件下，选育出所需的菌种，让其进行繁殖，获得大量的酶制剂．另外，人们正在研究酶的人工合成．总之随着科学水平的提高，酶的应用将具有非常广阔的前景．
 
 
 

最近，一股“水果酵素”风潮席卷我国各地。“水果酵素”的功效和做法，成了各种网络平台传播的热门话题。在网上键入“水果酵素”四个字，瞬间就能返回800余万条搜索结果，不可谓不红。“水果酵素”所宣传的“减肥”、“养颜”、“排毒”等种种功效，让它成为了爱美人士竞相追捧的对象，再加上“天然”、“自制”的制作方式，弄的好像不在家里弄几个瓶瓶罐罐来生产“水果酵素”就out了一样。
那么，“水果酵素”到底是何方神圣，这些神奇的功效究竟是怎么一回事呢？
听着高大上，实际土掉渣
尽管“水果酵素”的搜索结果极多，不过仔细观察就会发现，这些消息大多都是重复的功效与制作方法说明，对于“水果酵素”究竟是什么，反而没有一个明确的定义。为了搞清什么事“水果酵素”，我们来看看“水果酵素”的制作方法吧。比较通行的方式是，将水果洗净切成块，混合一定比例的糖和水，装进洗净的容器内，封好口，在阴凉地方放上一两个星期，得到的液体就是“水果酵素”了。
不过，各位下过厨的，尤其是来自四川的朋友，是不是觉得这个过程似曾相识？要是将水果换成蔬菜，再额外加些盐和辣椒，这不就是典型的四川泡菜嘛！而饮用的“水果酵素”，其实相当于多加了糖而没有加盐和辣椒的“泡菜汁”而已。
水果酵素和四川泡菜，你能分清吗？  图片来源：lh3.ggpht.com    farm8.staticflickr.com
而对于学过生物的人来说，看到“酵素”二字，也许更不会觉得“水果酵素”高大上了。“酵素”一词来源日本，而在我国大陆，“酵素”一词有个更加为人所知的名称：“酶”。就如同将草莓称作“士多啤梨”就立显高端一样，通过港台辗转进口的“酵素”力压大陆“土名”，成为了网络明星。
那么，这个通过类似泡菜手法制作的“水果酶”中，到底含有那些成分呢？
“水果酵素”含有什么？
可以看出，这种“原料加糖，密封存放”的制作方法，本质是一种自然发酵。所谓自然发酵，就是不人为添加菌种，而单单依靠原材料表面携带的微生物，在制作过程中繁殖形成一定菌落结构的发酵过程。发酵过程是一个复杂的微生物生理和代谢过程，其产生的物质类型也较为多样。
依照网上的制作方法，获得的“水果酵素”应该是“滋味酸甜”。甜味来源很好理解，是事先加入的糖以及水果自身释放出的糖。而酸味，则是来自于乳酸菌的活动。事实上，泡菜、腌菜中酸味的获得，也是拜乳酸菌所赐。乳酸菌是一种喜好糖的细菌【1】，水果中和添加的糖为它提供了舒适的生活环境，从而大量滋生，并且源源不断的将糖转化为乳酸。
不过也有很多人反映，自己制作的“水果酵素”带有了酒味。这则是另一种微生物——酵母菌活动的结果。酵母对糖也情有独钟，在发酵环境中迅速滋生，有人说制作“水果酵素”时会产生气泡，那就是酵母产生的二氧化碳。不过，当容器中氧气被耗尽时，酵母就开始产生酒精，酒味就这么产生了。
可以看到，一瓶制作出的“水果酵素”，本质上是水果释放的和添加的糖、乳酸菌产生的乳酸或是酵母产生的酒精、氨基酸、维生素等代谢产物，再加上大量乳酸菌或酵母菌的菌体组成的混合物。它的成分组成，和酸菜汁或酒酿并没有本质差异。
等等，似乎还少了什么东西：“水果酵素”中的“酵素”哪里去了？事实上，作为蛋白质存在形式之一的酶，从植物细胞中被释放出来后，很快就被微生物们分解吸收了——毕竟在微生物眼中，这些水果的酶和其他蛋白质一样，都是可以作为营养物质的。所以，“水果酵素”中，水果来源的酶含量极低。而更多的，则是微生物活动分泌的，或者微生物死亡裂解后释放的酶。或许，“水果酵素”改名成为“菌酵素”或者“菌酶”更为贴切。而即便如此，总蛋白在整个发酵液中的比例也只有0.02%左右【2】，具有活性的酶的量更少了。
“水果酵素”具有那些神奇效果吗？
“水果酵素”最大的卖点，就是宣称“酵素”能够起到“减肥”、“养颜”、“排毒”等功效。但实事是，想依靠“酵素”，或者说酶，来起到这些效果，只能是美好的想象。从前面分析已经得出，蛋白质在整个发酵液中的量就很低。别提按照传言中的“一天喝100毫升”，就算喝上一公斤的“水果酵素”，获得的总蛋白质也不过0.2g——还不如吃上一个中等大小的苹果【3】。况且即使吃下了那少的可怜的酶，它也无法发挥其作用——由于它们缺乏保护，在通过消化道时，胃液和肠液中的蛋白酶就将它们斩为小段，化作寡肽和氨基酸被吸收了。
“水果酵素”中的酶指望不上了，那么其他成分是不是可以起到上面所说的效果呢？情景也不容乐观。乳酸和酒精作为主要发酵产物，其并不具有“水果酵素”宣传的功效。而对于维生素等物质来说，由于微生物的活动和利用，也被分解和破坏，例如维生素C在发酵一周后，含量可下降到初始值的1/10【4】。而由于酵母菌和乳酸菌对纤维素质的植物组织分解能力有限，如果光靠喝“水果酵素”，那么的确能对健康起到一定好处的纤维素类物质也无法被人体摄入。
那么，“水果酵素”中所含的酵母菌和乳酸菌能够起到保健效果呢？尽管近年来关于肠道菌群的研究逐渐深入，但是就目前来说，通过日常饮食获得的菌群来改善肠道菌群，其效果还很不理想【5】。究其原因，首先饮食中摄入的微生物不像肠道菌剂那样有辅料的保护，而是要直接面对严酷的胃液和肠液环境，能否顺利进入肠道是一大问题。其次，即使能进入肠道，面对肠道菌群那可多达1014个的巨大群体【6】，依靠饮食摄入的微生物实在是“强龙难压地头蛇”，很难定植和起到相应功效。
综上，要依靠饮用“水果酵素”来起到保健目的，可能性微乎其微。而更大量的营养物质，则封存在还没有完全破坏的植物细胞里面。但是，如果需要吃掉“水果酵素”里的固态物的话，那为什么不直接吃水果呢？
自己做“酵素”，健康风险大
那么，既然那些美好的愿望达不到，自己做着玩，酸酸甜甜的喝着舒服总行了吧？虽说这是个人爱好，但是其中存在的风险还是要值得各位考量的。
首先，“水果酵素”制作时需要加入大量的糖，从网上信息看，糖、水果和水的比例从1:3：10-1:1：5不等。换句话说，“水果酵素”的含糖量在10%以上。如此多的糖在让口味变的“好喝”的同时，无形中增加了糖的摄入量。
如果说多摄入糖可以依靠运动解决的话，下一个问题就值得警惕了。由于“水果酵素”采用自然发酵，那么在发酵过程中菌落的构成受起始条件影响很大。在自然界中，水果表面的微生物组成是十分多样的【7】。而除了发酵需要的酵母菌或乳酸菌外，还有其他包括致病菌在内的微生物在蠢蠢欲动。一旦在制作的过程中稍有不慎，使得发酵过程中杂菌“占山为王”，那么这样生产出的“水果酵素”非但不能起到保健作用，还对健康造成威胁。
在杂菌污染中最需要注意的是霉菌污染。一些霉菌，包括多种青霉、曲霉在内的霉菌，可以产生称作展青霉素（又称作棒曲霉素）的物质。展青霉素在动物实验中表现出神经毒性、胚胎毒性和一定致癌性，并且会对动物免疫系统具有抑制作用【8】。虽然对于人体的危害尚无明确结论，但暂定的每日最大摄入量为0.4微克/千克体重【9】，换句话说，一名70公斤的成人每天不应摄入多于28微克展青霉素。然而对于被霉菌污染的水果制品（尤其是苹果）来说，其展青霉素含量可达每克1微克【10】，按照“水果酵素”中果、水3:10的比例计算，每天饮用100毫升就已经接近甚至超过暂定每日最大摄入量了。所以，要是看到自己做的“水果酵素”长起了毛，那还是赶快扔掉为好吧！
发霉的“水果酵素”和棒曲霉。图片来源： i235.photobucket.com，http://iforum.cuni.cz
此外，即使是没有霉变的“水果酵素”，其中也不乏对人体健康无益甚至有害的物质。亚硝酸盐就是“水果酵素”发酵过程中产生一种不容小觑的有害物质。由于采用自然发酵，菌种不易控制，因此相较于接种发酵，会产生更多的亚硝酸盐【11】。在乳酸菌发酵过程中，亚硝酸盐呈先上升再下降的变化趋势，浓度峰值在1周左右时达到顶峰，随后下降【12】。而一周左右是网上一些“水果酵素”推荐的饮用时间。虽然随着存放时间的延长，亚硝酸盐含量会下降，但增加的发酵时间则会增加其他物质的产生。水果含有大量的果胶，而果胶经过微生物发酵作用的一大产物就是甲醇。在酵母发酵过程中，甲醇含量可以达到近20毫克每毫升【13】，在酒味没有那么重的“水果酵素”中，甲醇含量也能达到每毫升数毫克的水平。而在乳酸发酵过程中还会有丁酸的产生——泡菜以及“水果酵素”中那种特殊的腥臭味，就来自于产生的丁酸。
在工业生产泡菜、腌菜过程中，通过对菌种的选择和生产条件的控制，可以尽可能的降低这些对人体无益甚至有害物质的产生，而对于自制的“水果酵素”、以及泡菜、腌菜等，由于无法控制菌种和生产条件，因此不可避免的产生这些不受人们欢迎的物质。尽管这些物质的含量还不至于一顿就让人得病的水平（杂菌污染除外），但为了追求不靠谱的“保健”效果而饮用“水果酵素”，从而增加实实在在的健康风险，这实在得不偿失。在提倡少吃泡菜和腌菜的今天，反而追捧换汤不换药的“水果酵素”，这无疑是一种讽刺。
结论
“水果酵素”本质就是一种自然发酵制品，无论从原理还是实际成分来说都无法达到“水果酵素”所宣称的种种神奇功效。同时，由于自然发酵不易控制，容易造成杂菌污染产生毒素，以及生成其他有害物质。饮用这样的“水果酵素”，反而会增加健康风险。若真想从水果中获得有益的成分，那么直接吃掉是最直接有效的方式。